Біологічна роль амінокислот та їхнє використання

Навчання 02 серпня 2022 Перегляди: 63

Яка біологічна роль амінокислот? Спробуємо разом знайти відповідь на це питання. Виявимо особливості будови даного класу органічних речовин, їх хімічні властивості, основні області застосування.

Історична інформація

Першою відкритою амінокислотою був гліцин. Його синтезували в 1820 році шляхом кислотного гідролізу желатину. Розшифрувати амінокислотний склад білкових молекул вдалося тільки до середини минулого століття, саме тоді була виявлена амінокислота — треонін.

Основні функції

На даний момент є інформація про 300 амінокислотів, що виконують в організмі різні функції.

Яка основна біологічна роль амінокислот? Двадцять з них вважають стандартними (протеїногенними), оскільки саме вони входять до складу основних білкових молекул.

Ці з’єднання входять до складу певних білків. Оксиприлін є основою колагену, еластин утворюється десмозином.

Вони можуть бути проміжними речовинами в обмінних процесах. Таку функцію виконує цитруллін, орнітин.

Біологічна функція амінокислот також полягає в синтезі нуклеотидів, поліамідів. Вуглецевий ланцюжок цих сполук використовується для утворення інших органічних речовин:

• глюкоза синтезується з глюкогенних амінокислот;
• липиди утворюються кетогенними з’єднаннями.

Біологічна роль амінокислот полягає в можливості їх використання для визначення функціональних груп. Цистеїн застосовують при виявленні сульфатної групи. Аспарат використовується при виявленні аміногрупи.

Особливості номенклатури

Як правильно назвати амінокислоти? Будова, класифікація, біологічна роль цих сполук розглядаються навіть у курсі шкільної програми.

Амінокислоти є похідними карбонових кислот, у складі яких один атом водню заміщується аміногрупою.

Залежно від розташування цієї функціональної групи, у одного з’єднання може існувати кілька ізомерів. Хіміки використовують відразу три різних номенклатури: раціональну, тривіальну, систематичну.

Тривіальні назви даних з’єднань пов’язані з тим джерелом, з якого вони були виділені. Серін включений до складу фіброїну шовку, глутамін виявлений у клейковині злакових рослин. Цистин присутній у каменях сечового міхура.

Раціональна назва пов’язана з похідною карбонової кислоти, а скорочене позначення застосовують при зазначенні послідовності розташування амінокислот в білковій молекулі. У біохімії користуються скороченими і тривіальними назвами цих з’єднань.

Класифікація амінокислот

Для того щоб зрозуміти, яка біологічна роль амінокислот і їх застосування, зупинимося докладніше на видах класифікації цих органічних сполук.

Зараз використовується кілька видів класифікації:

• по радикалу;
• за ступенем його полярності;
• за варіантом синтезу в організмі.

За будівлею радикала в органічній хімії виділяють різні види амінокислот.

Аліфатичні сполуки можуть містити по одній карбоксильній та аміногрупі, в такому випадку вони є моноамінокарбоновими сполуками.

За наявності двох СООН і однієї аміногрупи речовини називають моноамінодикарбоновими речовинами.

Також виділяють діаміномонокарбонові та діамінодикарбонові форми амінокислот.

Циклічні види відрізняються не тільки кількістю циклів, а й їх якісним складом.

За Ленінджером, амінокислоти підрозділюють на чотири групи щодо особливостей взаємодії вуглеводневого радикала з водою:

• гідрофобні;
• гідрофільні;
• негативно — заряджені;
• позитивно-заряджені.

Залежно від здатності амінокислот синтезуватися в людському організмі виділяють незамінні (надходять з їжею), а також замінені види.

Численними науковими експериментами була доведена біологічна роль альфа-амінокислот.

Фізичні властивості

Чим характеризуються амінокислоти? Номенклатура, властивості, біологічна роль цих сполук пропонується випускникам шкіл на єдиному державному іспиті з хімії. Ці органічні кислоти добре розчиняються у воді, володіють високою точкою плавлення.

Їхня оптична активність пояснюється присутністю в молекулах асиметричного вуглецевого атома (винятком є тільки гліцин). Саме тому були виявлені L- і D-стереоізомери амінокислот.

Ізомери L-ряду виявлені в складі білків тварин. Величина водневого показника для цих сполук знаходиться в діапазоні 5,5-7.

Хімічні властивості

Розгляньмо детальніше амінокислоти. Будова, хімічні властивості, біологічна роль цих органічних речовин необхідно знати.

Специфіка хімічних властивостей амінокислот полягає в їх подвійності. Причиною амфотерності є наявність двох функціональних груп у складі цих органічних кислот.

Присутність карбоксильної групи СООН надає цим сполукам кислотний характер. Вони легко вступають у взаємодію з активними металами, основними оксидами, лужами. Також кислотність властивостей цих органічних сполук проявляється в реакції етерифікації (зі спиртами утворюють ефіри).

Амінокислоти можуть вступати в хімічну взаємодію з солями, утвореними слабкими мінеральними кислотами. Як приклад такої реакції можна розглядати взаємодію амінокислот з гідрокарбонатами і карбонатами.

Основні властивості цього класу полягають у здатності амінокислот реагувати з іншими кислотами за аміногрупою. При цьому утворюються солі.

Біологічна роль декарбоксилювання амінокислот у тому, що утворюється нейтральне середовище, яке абсолютно безпечне для живого організму.

Нінгідринова реакція дозволяє виявляти в розчині амінокислот. Суть реакції полягає в тому, що безбарвний розчин нінгідрину при взаємодії з амінокислотою, буде конденсуватися у формі дімеру через атом азоту, який відщеплюється від аміногрупи відповідної кислоти.

Отримуваний пігмент має червоно-філолетовий відтінок, крім того, відбувається декарбоксилювання амінокислоти, в результаті якого утворюється певний альдегід і оксид вуглецю (4).

Саме нінгідринова реакція використовується біологами при аналізі первинної структури білкових молекул. За інтенсивністю забарвлення можна виявити кількісний вміст амінокислот у вихідному розчині, тому подібний аналіз доречний при виявленні концентрації амінокислот.

Специфічні реакції

В амінокислотах, крім карбоксильної та аміногрупи, можуть міститися додаткові функціональні групи. Для їх визначення в науково-дослідних лабораторіях проводять якісні реакції.

Аргінін можна виявити в суміші шляхом здійснення якісної реакції Сакагучі (на гуанідінову групу). Цистеїн можна визначити методом Фоля, специфічним для SH-групи.

Реакція нітрування (ксантопротеїнова реакція) дає можливість підтверджувати присутність у суміші ароматичної амінокислоти. Реакція Міллона призначена для виявлення гідроксильної групи в ароматичному кільці тирозину.

Особливості пептидного зв’язку

Чим характеризуються сіровмісні амінокислоти? Їхня біологічна роль пов’язана з утворенням молекул пептидів. При взаємодії між собою декількох молекул амінокислот, відбувається відщеплення молекул води, а залишки амінокислот за допомогою пептидного (амідного) зв’язку утворюють пептиди.

Кількість амінокислотних залишків, що утворюють поліпептид, істотно варіюється. Ті пептиди, які містять не більше десяти амінокислотних залишків, називають олігопептидами. У назві сполучення, що утворюється, часто вказують кількість амінокислотних залишків.

Якщо у складі речовини міститься більше десяти амінокислотних залишків, сполуки називають поліпептидами. Для тих сполук, у складі яких більше п’ятдесяти залишків амінокислот, продукт їх синтезу називають білком.

Так, гормон глюкаген, у складі якого є 29 амінокислот, біологи називають гормоном. Амінокислотними залишками вважають мономери вихідних органічних кислот, з яких утворюються білкові сполуки.

Той залишок амінокислоти, який записується ліворуч, має аміногрупу, називають N-кінцевим, фрагмент, що володіє карбоксильною групою, вважають С-кінцевим, його прийнято записувати праворуч.

При найменуванні отриманого поліпептида використовують скорочені назви амінокислот, з яких він утворюється. Наприклад, якщо у взаємодії брали участь гліцин, серін, аланін, отримуваний трипептид буде читатися як гліцилсерилаланин.

Значимість деяких амінокислот

Гліцин (аміноуксусна кислота) є донором вуглецевих фрагментів, які потрібні для утворення гемоглобіну, пірролу, холіну, нуклеотидів, а також для синтезу креатину.

Серін присутній у складі активних центрів ферментів. Ця амінокислота потрібна для процесу синтезу фосфопротеїну (казеїну натурального молока).

Глюкогенна кислота потрібна для формування вторинної, третинної структури білкової молекули. У цій сполуці є найбільш реакційно-активна функціональна група, тому речовина легко вступає в окислювально-відновлювальні процеси, пов’язує важкі метали у вигляді нерозчинних сполук. Саме вона виконує функцію донора сульфатної групи, затребуваної для синтезу сировинних речовин.

Ув’язнення

Амінокислоти є амфотерними органічними сполуками, що мають важливе біологічне значення. Саме амінокислотні залишки в процесі синтезу утворюють послідовність, яка є первинною структурою білкової молекул. Залежно від того, як саме вишикуються амінокислотні фрагменти, синтезується білок, специфічний для кожного живого організму.